Biologia — zadania maturalne

Uzupełnij zdanie. Wybierz odpowiedź spośród oznaczonych literami A i B oraz odpowiedź spośród oznaczonych literami C i D.

Alternatywne składanie RNA zachodzi w przypadku genów [A / B] i polega na łączeniu [C / D] w różnych kombinacjach.

Uzupełnij tabelę. Podaj nazwy dwóch organellów komórki człowieka, w których odbywa się proces transkrypcji genów, oraz rozstrzygnij, czy w tych organellach zachodzi także proces translacji.

W układzie ABO wyróżnia się cztery podstawowe fenotypy: A, B, AB i O, które są warunkowane przez występowanie antygenów A i B. Antygen H jest strukturą prekursorową antygenów A i B, które powstają w wyniku przyłączania do antygenu H różnych reszt cukrowych: w antygenie A jest to N-acetylogalaktozamina, a w antygenie B – galaktoza.

Wytworzenie antygenu H jest warunkowane przez gen FUT1. Allel dominujący tego genu (H) odpowiada za wytworzenie antygenu H w błonie komórkowej erytrocytów. Allel recesywny tego genu (h) zawiera mutację prowadzącą do syntezy nieaktywnego enzymu, którego aktywność jest konieczna do syntezy antygenu H.

Gen ABO warunkujący przekształcanie antygenu H do antygenu A lub B ma trzy allele:

• allel I^A koduje transferazę A, warunkującą wytworzenie antygenu A
• allel I^B koduje transferazę B, warunkującą wytwarzanie antygenu B
• recesywny allel i, kodujący niefunkcjonalne białko, powstały w wyniku mutacji w allelu I^A.

Gen FUT1 i gen ABO są położone na różnych chromosomach autosomalnych.

W tabeli podano fragment sekwencji nukleotydowej w nici kodującej allelu I^A oraz odpowiadający mu fragment allelu i powstałego w wyniku mutacji.

Na podstawie: M. Czerwiński i R. Kaczmarek, Genetyczne podstawy syntezy cukrowych antygenów grupowych krwi, „Acta Haematologica Polonica” 44(3), 2013; V. Kumar i in., Robbins & Cotran Pathologic Basis of Disease, Nowy Jork 2020.

Uzupełnij tabelę zamieszczoną powyżej – podaj sekwencję aminokwasową kodowaną przez fragment DNA nici kodującej zawarty w tabeli. Odpowiedź zapisz w wyznaczonym miejscu w tabeli.

Na poniższym schemacie przedstawiono budowę przestrzenną cząsteczki tRNA.

Na podstawie: pdb101.rcsb.org

Określ funkcję pełnioną przez ramię akceptorowe oraz funkcję pełnioną przez antykodon cząsteczki tRNA.

Ramię akceptorowe:

Antykodon:

Ekspresja informacji genetycznej u eukariontów składa się z trzech etapów: z transkrypcji, z obróbki potranskrypcyjnej i z translacji.

Na poniższym schemacie przedstawiono w uproszczzeniu fragment sekwencji nukleotydowej nici matrycowej DNA. Kolorem pomarańczowym zaznaczono sekwencję promotorową, a kolorem niebieskim – introny. Sekwencje nukleotydowe eksonów ujęto w ramki.

Jaką sekwencję nukleotydową będzie miał fragment dojrzałego mRNA transkrybowany na podstawie przedstawionej nici matrycowej? Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.

Ekspresja informacji genetycznej u eukariontów składa się z trzech etapów: z transkrypcji, z obróbki potranskrypcyjnej i z translacji.

Na poniższym schemacie przedstawiono w uproszczony sposób fragment sekwencji nukleotydowej nici matrycowej DNA. Kolorem pomarańczowym zaznaczono sekwencję promotorową, a kolorem niebieskim – introny. Sekwencje nukleotydowe eksonów ujęto w ramki.

Podaj sekwencję aminokwasową kodowaną przez pierwszy ekson przedstawionego genu. Odpowiedź zapisz od końca aminowego do końca karboksylowego, z wykorzystaniem pełnych nazw aminokwasów lub ich oznaczeń trójliterowych.

Cząsteczki tRNA transportują w trakcie translacji odpowiednie aminokwasy na rybosomy. Przyłączenie aminokwasu do właściwego tRNA – reakcja aminoacylacji tRNA – odbywa się zasadniczo w dwóch etapach: aktywacji aminokwasu oraz powstania aminoacylo-tRNA.

Na poniższym rysunku przedstawiono sposób działania enzymu katalizującego tę reakcję – syntetazy aminoacylo-tRNA.

Na podstawie: P.J. Russell, iGenetics. A Molecular Approach, San Francisco 2010.

Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące aminoacylacji tRNA są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

Cząsteczki tRNA transportują w trakcie translacji odpowiednie aminokwasy na rybosomy. Przyłączenie aminokwasu do właściwego tRNA – reakcja aminoacylacji tRNA – odbywa się zasadniczo w dwóch etapach: aktywacji aminokwasu oraz powstania aminoacylo-tRNA.

Na poniższym rysunku przedstawiono sposób działania enzymu katalizującego tę reakcję – syntetazy aminoacylo-tRNA.

Na podstawie: P.J. Russell, iGenetics. A Molecular Approach, San Francisco 2010.

Podaj sekwencję nukleotydową antykodonu cząsteczki tRNA transportującej metioninę. Sekwencję zapisz od końca 5′ do końca 3′.

Cząsteczki tRNA transportują w trakcie translacji odpowiednie aminokwasy na rybosomy. Przyłączenie aminokwasu do właściwego tRNA – reakcja aminoacylacji tRNA – odbywa się zasadniczo w dwóch etapach: aktywacji aminokwasu oraz powstania aminoacylo-tRNA.

Na poniższym rysunku przedstawiono sposób działania enzymu katalizującego tę reakcję – syntetazy aminoacylo-tRNA.

Na podstawie: P.J. Russell, iGenetics. A Molecular Approach, San Francisco 2010.

Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące aminoacylacji tRNA są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

Cząsteczki tRNA transportują w trakcie translacji odpowiednie aminokwasy na rybosomy. Przyłączenie aminokwasu do właściwego tRNA – reakcja aminoacylacji tRNA – odbywa się zasadniczo w dwóch etapach: aktywacji aminokwasu oraz powstania aminoacylo-tRNA.

Na poniższym rysunku przedstawiono sposób działania enzymu katalizującego tę reakcję – syntetazy aminoacylo-tRNA.

Na podstawie: P.J. Russell, iGenetics. A Molecular Approach, San Francisco 2010.

Podaj sekwencję nukleotydową antykodonu cząsteczki tRNA transportującej metioninę. Sekwencję zapisz od końca 5′ do końca 3′.

Na schemacie A przedstawiono początkowy fragment polipeptydu, obejmujący pierwsze cztery reszty aminokwasowe łańcucha liczącego łącznie 172 reszty aminokwasowe. Na skutek mutacji w trzeciej pozycji czwartego kodonu w genie kodującym ten polipeptyd dochodzi do przedwczesnego zakończenia translacji i powstaje skrócony peptyd składający się tylko z trzech reszt aminokwasowych (schemat B).

Podaj sekwencję aminokwasową fragmentu polipeptydu przedstawionego na schemacie A. Sekwencję zapisz od końca aminowego do końca karboksylowego, posługując się pełnymi nazwami aminokwasów lub ich oznaczeniami trójliterowymi.

Na schemacie A przedstawiono początkowy fragment polipeptydu, obejmujący pierwsze cztery reszty aminokwasowe łańcucha liczącego łącznie 172 reszty aminokwasowe.

Na skutek mutacji w trzeciej pozycji czwartego kodonu w genie kodującym ten polipeptyd dochodzi do przedwczesnego zakończenia translacji i powstaje skrócony peptyd składający się tylko z trzech reszt aminokwasowych (schemat B).

Podaj dwie możliwe sekwencje nukleotydowe mRNA kodujące fragment polipeptydu przedstawiony na schemacie A. Sekwencje zapisz od końca 5′ do końca 3′.

Na schemacie A przedstawiono początkowy fragment polipeptydu, obejmujący pierwsze cztery reszty aminokwasowe łańcucha liczącego łącznie 172 reszty aminokwasowe. Na skutek mutacji w trzeciej pozycji czwartego kodonu w genie kodującym ten polipeptyd dochodzi do przedwczesnego zakończenia translacji i powstaje skrócony peptyd składający się tylko z trzech reszt aminokwasowych (schemat B).

Podaj sekwencję nukleotydową czwartego kodonu mRNA kodującego tripeptyd przedstawiony na schemacie B. Sekwencję zapisz od końca 5′ do końca 3′.

Na schemacie A przedstawiono początkowy fragment polipeptydu, obejmujący pierwsze cztery reszty aminokwasowe łańcucha liczącego łącznie 172 reszty aminokwasowe. Na skutek mutacji w trzeciej pozycji czwartego kodonu w genie kodującym ten polipeptyd dochodzi do przedwczesnego zakończenia translacji i powstaje skrócony peptyd składający się tylko z trzech reszt aminokwasowych (schemat B).

Dokończ zdanie. Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.

Kod genetyczny określa się jako zdegenerowany, co oznacza, że

Na podstawie przedstawionych informacji wykaż, że w procesie ekspresji genu BMP15 dochodzi do potranskrypcyjnej obróbki RNA.

U owiec gen BMP15 zlokalizowany jest na chromosomie X i zawiera dwa eksony oddzielone od siebie intronem o długości ok. 5400 pz (par zasad), a pełna długość sekwencji kodującej (z uwzględnieniem kodonu stop) to 1182 pz. Propeptyd białka BMP15 (niedojrzałe białko) zawiera peptyd sygnałowy, który następnie ulega usunięciu. Dojrzała forma białka BMP15 składa się ze 125 aminokwasów.

W poniższej tabeli opisano dwa zmutowane allele genu BMP15. Allele Fec X^B oraz Fec X^L są odpowiedzialne za zwiększenie częstości owulacji u owiec.

Na podstawie: G. Smołucha, A. Piestrzyńska-Kajtoch, B. Rejduch, Genetyczny aspekt wysokiej plenności u owiec. Cz. I, „Wiadomości Zootechniczne” 1, 2012.

Dokończ zdanie. Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.

Propeptyd białka BMP15 (niedojrzałe białko) zawiera

U owiec gen BMP15 zlokalizowany jest na chromosomie X i zawiera dwa eksony oddzielone od siebie intronem o długości ok. 5400 pz (par zasad), a pełna długość sekwencji kodującej (z uwzględnieniem kodonu stop) to 1182 pz. Propeptyd białka BMP15 (niedojrzałe białko) zawiera peptyd sygnałowy, który następnie ulega usunięciu. Dojrzała forma białka BMP15 składa się ze 125 aminokwasów.

W poniższej tabeli opisano dwa zmutowane allele genu BMP15. Allele Fec X^B oraz Fec X^L są odpowiedzialne za zwiększenie częstości owulacji u owiec.

Na podstawie: G. Smołucha, A. Piestrzyńska-Kajtoch, B. Rejduch, Genetyczny aspekt wysokiej plenności u owiec. Cz. I, „Wiadomości Zootechniczne” 1, 2012.

Zapisz nazwy aminokwasów, którymi różnią się białko kodowane przez prawidłowy allel genu BMP15 i białko kodowane przez zmutowany allel Fec X^L.

Nazwa aminokwasu w białku kodowanym przez

1. prawidłowy allel:

2. zmutowany allel Fec X^L:

Opisz, na czym polega zmiana w I-rzędowej strukturze białka huntingtyny będąca skutkiem obecności dodatkowych kodonów CAG.

Na schemacie przedstawiono, w uproszczony sposób, syntezę pewnego peptydu.

Na podstawie: Wikipedia, „Ribosomal pause”, plik Peptide_syn.png.

Uzupełnij powyższy schemat.

1. Wpisz w puste prostokąty odpowiednie oznaczenia (3' lub 5') obu końców nici cząsteczki mRNA.

2. Dorysuj do linii grot strzałki wskazującej kierunek odczytu informacji genetycznej.

Na schemacie przedstawiono, w uproszczony sposób, syntezę pewnego peptydu.

Aminokwasy:
Met – metionina
Trp – tryptofan
Lys – lizyna
Asp – kwas asparaginowy

Zapisz kodon, oznaczony na schemacie literami XYZ, kodujący metioninę rozpoczynającą ten peptyd, oraz podaj nazwę aminokwasu oznaczonego na schemacie literą α, który jako kolejny zostanie dołączony do syntetyzowanego peptydu.

1. Kodon XYZ:

2. Aminokwas α:

Na schemacie przedstawiono, w uproszczony sposób, syntezę pewnego peptydu.

Aminokwasy:
Met – metionina
Trp – tryptofan
Lys – lizyna
Asp – kwas asparaginowy

Określ, z ilu aminokwasów będzie ostatecznie zbudowany ten peptyd, jeżeli po translacji metionina zostanie odcięta.