Biologia — zadania maturalne

alfa-helisa / α-heliks / alfa-helikalna / prawoskrętna helisa alfa

1 pkt – za określenie, że dominującą strukturą II-rzędową w cząsteczce dojrzałej ludzkiej prolaktyny jest α-helisa.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do spirali zamiast helisy, np. „alfa-spirala” lub do helisy bez podania jej rodzaju, np. „helisa”.

Przykładowe rozwiązania

• Prolaktyna jest białkiem o strukturze III-rzędowej – alfa-helisy jej jednego łańcucha mają ustaloną pozycję względem siebie.
• Prolaktyna ma strukturę III-rzędową, ponieważ składa się tylko z jednego łańcucha zwiniętego w globularne białko.
• III-rzędowa, ponieważ ma trójwymiarową domenę łączącą się z receptorem i składa się tylko z jednego łańcucha.
• Najwyższa rzędowość prolaktyny to III-rzędowa, bo jest ona zbudowana z pofałdowanego jednego łańcucha polipeptydowego (stabilizowanego za pomocą wiązań chemicznych).

1 pkt – za określenie, że prolaktyna jest białkiem o strukturze trzeciorzędowej wraz z poprawnym uzasadnieniem, wykazującym: 1) spełnienie kryterium struktury III-rzędowej – sfałdowanie łańcucha o strukturze II-rzędowej oraz 2) niespełnienie kryterium struktury IV-rzędowej – tylko jeden łańcuch.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Uwaga:
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do oddziaływań między grupami bocznymi reszt aminokwasowych, np. mostków dwusiarczkowych, oddziaływań jonowych lub kilku struktur drugorzędowych pod warunkiem prawidłowego odniesienia się do struktury przestrzennej białka i obecności jednego łańcucha, np. „Prolaktyna ma strukturę III-rzędową, ponieważ jest to struktura przestrzenna, stabilizowana za pomocą mostków dwusiarczkowych, zbudowana z jednego łańcucha”.

Przykładowe rozwiązania

• Po wbudowaniu kanawaniny w miejsce argininy, białko nie przyjmie właściwej konformacji. Wtedy centrum aktywne nie będzie miało właściwego kształtu i będzie wykazywało mniejsze powinowactwo do substratów.
• Ponieważ L-kanawanina oddziałuje z aminokwasami z otoczenia inaczej niż arginina, może to wpłynąć na inną budowę miejsca allosterycznego enzymu, co powoduje, że nie będzie ono miało odpowiedniego kształtu pozwalającego na przyłączenie aktywatora.
• L-kanawanina, zastępując argininę w białku, uniemożliwia enzymowi prawidłową zmianę swojego kształtu podczas przeprowadzania reakcji.

Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się wyłącznie do struktury 1-rzędowej białka.

1 pkt – za prawidłowe wyjaśnienie, uwzględniające mechanizm, w jaki zmiana struktury przestrzennej białka wpływa na aktywność katalityczną enzymu, np. przez zmianę struktury centrum katalitycznego lub miejsca allosterycznego.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Przykładowe rozwiązania

• Larwy odżywiające się pokarmem niedostępnym dla innych gatunków nie doświadczają konkurencji o pokarm.
• Dzięki temu, że larwy odżywiają się innym pokarmem niż imago, nie dochodzi do konkurencji o pokarm między imago a jego potomstwem.
• Zdolność chrząszcza do detoksykacji L-kanawaniny pozwala na spożywanie bogatych w substancje odżywcze nasion, dzięki czemu owady lepiej się rozwijają.
• Osobniki chrząszcza Caryedes brasiliensis, którego larwy odżywiają się wyłącznie nasionami zawierającymi kanawaninę, mogą przetrwać stadium larwalne i przepoczwarczyć się.

Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do możliwości odżywiania się larw chrząszcza Caryedes brasiliensis nasionami różnych gatunków roślin bobowatych.

1 pkt – za poprawne wyjaśnienie, uwzględniające: 1) możliwość wykorzystania pokarmu niedostępnego dla innych gatunków lub postaci dorosłych – zmniejszenie konkurencji o pokarm lub 2) możliwość wykorzystania wartościowych składników pokarmowych – lepszy wzrost albo 3) przetrwanie osobników odżywiających się tylko jednym rodzajem pokarmu.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Rozwiązanie

Albuminy to białka (rozpuszczalne / nierozpuszczalne) w wodzie, występujące głównie (w cytoplazmie erytrocytów / w osoczu krwi). Główną funkcją tych białek jest (transport tlenu / regulacja ciśnienia osmotycznego krwi).

1 pkt – za podkreślenie właściwych określeń we wszystkich nawiasach.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Rozwiązanie

Strukturę pierwszorzędową białka histonowego H3 tworzy 136 aminokwasów, które połączone są ze sobą wiązaniami (peptydowymi / wodorowymi). Histony H3 cechuje znaczna zawartość aminokwasów, które mają charakter (zasadowy / kwasowy / obojętny), dzięki czemu mogą oddziaływać (kowalencyjnie / elektrostatycznie) z DNA.

Schemat punktowania

1 p. – za podkreślenie właściwych określeń we wszystkich trzech nawiasach.

0 p. – za odpowiedź niespełniającą powyższych wymagań lub za brak odpowiedzi.

Rozwiązanie

C 3.

Schemat punktowania

1 p. – za wskazanie obu właściwych odpowiedzi.

0 p. – za odpowiedź niespełniającą powyższych wymagań lub za brak odpowiedzi.

Rozwiązanie

D.

Schemat punktowania

1 p. – za wskazanie właściwego dokończenia zdania.

0 p. – za odpowiedź niespełniającą powyższych wymagań lub za brak odpowiedzi.

Przykładowe rozwiązania

• Niskie pH soku żołądkowego może powodować denaturację białek, z których zbudowana jest osłonka wirusa i wywołać jej uszkodzenie, a tym samym – inaktywację fagów.
• W soku żołądkowym znajduje się kwas solny, który powoduje zniszczenie struktury białek tworzących kapsyd wirusa.
• W soku żołądkowym znajduje się kwas solny, który powoduje denaturację białek strukturalnych wirusa.
• Niskie pH soku żołądkowego może powodować denaturację białek rozpoznających receptory na komórkach bakterii i fagi nie będą mogły ich zainfekować.
• W soku żołądkowym znajduje się kwas solny, powodujący zniszczenie DNA znajdującego się w cząsteczce bakteriofaga.
• Niskie pH soku żołądkowego powoduje aktywację wydzielanych enzymów proteolitycznych, które mogą strawić białka fagów.
• Niskie pH soku żołądkowego powoduje aktywację enzymów trawiących białka, które mogą zdegradować białka wirusów.

Schemat punktowania

1 p. – za poprawne wyjaśnienie, uwzględniające wpływ niskiego pH soku żołądkowego lub wydzielanego przez żołądek kwasu solnego na białka bakteriofaga i ich denaturację lub na zniszczenie kwasu nukleinowego bakteriofaga albo wpływ niskiego pH na aktywację enzymów trawiących białka wirusowe.

0 p. – za odpowiedź niespełniającą powyższych wymagań lub za brak odpowiedzi.

Uwaga:
Uznaje się określenia różnych konkretnych struktur białkowych bakteriofaga: główka, ogonek, białka enzymatyczne zamiast odpowiedzi ogólnej odnoszącej się do białek.

Rozwiązanie

cztery / 4 (mostki disiarczkowe)

Schemat punktowania

1 p. – za określenie, że strukturę 4-rzędową przedstawionej immunoglobuliny stabilizują cztery mostki disiarczkowe.

0 p. – za odpowiedź niespełniającą powyższych wymagań lub za brak odpowiedzi.

B 2.

1 p. – za poprawne zaznaczenie dokończenia zdania i jego uzasadnienia.

0 p. – za każdą inną odpowiedź lub za brak odpowiedzi.

Przykładowe rozwiązanie

Mięso węgorza może być spożywane przez człowieka, ponieważ człowiek spożywa mięso wędzone / gotowane / smażone / poddane obróbce termicznej, a w temperaturze powyżej 58°C ichtiotoksyna, która jest białkiem, ulega denaturacji i nie jest toksyczna.

1 p. – za prawidłowe wyjaśnienie uwzględniające właściwości trucizny, czyli denaturację ichtiotoksyny w temperaturze powyżej 58°C oraz spożywanie przez człowieka mięsa poddanego obróbce termicznej.

0 p. – za odpowiedź niespełniającą powyższych wymagań lub za brak odpowiedzi.

1 p. – za prawidłowe określenie, że prokolagen jest białkiem o strukturze 4-rzędowej wraz z poprawnym uzasadnieniem, odnoszącym się do liczby tworzących go łańcuchów polipeptydowych albo związania łańcuchów polipeptydowych mostkami disiarczkowymi.
0 p. – za odpowiedź niespełniającą powyższych wymagań lub za brak odpowiedzi.

Przykładowe rozwiązania

• Prokolagen jest białkiem o strukturze 4-rzędowej, ponieważ zbudowany jest z trzech łańcuchów polipeptydowych α (połączonych mostkami disiarczkowymi).
• Prokolagen jest białkiem o strukturze 4-rzędowej, ponieważ składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych, a białko o strukturze 4-rzędowej musi mieć co najmniej dwa polipeptydy.
• Struktura 4-rzędowa, gdyż w jego skład wchodzą łańcuchy polipeptydowe, połączone ze sobą za pomocą mostków disiarczkowych.

Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi niepełnych – nieodwołujących się do struktury prokolagenu, ale tylko do definicji struktury 4-rzędowej, np. „Prokolagen ma strukturę 4-rzędową, ponieważ ma więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy” albo „Struktura 4-rzędowa, ponieważ zbudowany jest z łańcuchów polipeptydowych α”.