Zbiór zadań maturalnych

Biologia — zadania maturalne

Ćwicz zadania maturalne z odpowiedziami. Wspólne informacje i ilustracje znajdziesz nad podzadaniami. Procent CKE to średni procent zdobytych punktów.

689 w całym zbiorze

Ćwicz zadania maturalne z odpowiedziami.

Co oznacza procent CKE?

To średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza łatwiejsze zadanie.

29 zadań i wiązekStrona 1 z 3

Filtry zadań

Wyczyść filtry
Zadanie 1
Matura 2026 · maj · Formuła 2023 · poziom rozszerzony
2 podzadania
Informacja do podzadań

Albumina to białko osocza krwi. Strukturę przestrzenną albuminy stabilizuje 17 mostków disiarczkowych. W poniższej tabeli przedstawiono skład albuminy.

Nazwa aminokwasuLiczba resztNazwa aminokwasuLiczba resztNazwa aminokwasuLiczba reszt
alanina62kwas glutaminowy62prolina24
arginina24histydyna16seryna24
asparagina17izoleucyna8treonina28
kwas asparaginowy36leucyna61tryptofan1
cysteina35lizyna59tyrozyna18
glicyna12metionina6walina41
glutamina20fenyloalanina31

Głównymi funkcjami albuminy są regulowanie ciśnienia osmotycznego krwi, buforowanie pH krwi oraz transport długołańcuchowych kwasów tłuszczowych.

Na podstawie: M. Ples, Białko – budulec życia, „Biologia w Szkole” 20, 2017; www.rcsb.org/3d-view/1AO6

Zadanie 1.1

1 pkt
Białka
30%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Uwzględniając skład albuminy, wykaż, że strukturę III-rzędową tego białka stabilizuje maksymalna możliwa do utworzenia liczba mostków disiarczkowych.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź
  • Ponieważ reszt cysteiny w tym białku jest 35, a więc może być maksymalnie 17 par cystein, a mostki disiarczkowe powstają tylko pomiędzy parą takich reszt.
  • W albuminie jest 17 mostków disiarczkowych, a każdy mostek disiarczkowy jest tworzony przez dwie reszty cysteiny, których jest łącznie 35.
  • Jest ich maksymalnie 17, ponieważ 35 / 2 = 17,5, a więc jest tylko 17 pełnych par reszt cysteiny.
  • Ponieważ w tym białku występuje 17 par reszt cysteiny oraz jedna reszta cysteiny jest bez pary, a każda para tworzy jedno wiązanie disiarczkowe.
  • Ponieważ w tym białku występuje 17 cystyn i jedna reszta cysteiny bez pary.

Uwaga:
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do cystein zamiast do reszt cysteiny.
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do liczby reszt aminokwasów siarkowych, ponieważ metionina to również aminokwas siarkowy.

1 pkt – poprawne wykazanie, że strukturę III-rzędową albuminy stabilizuje maksymalna możliwa do utworzenia liczba mostków disiarczkowych (siedemnaście), odnoszące się do 35 reszt cysteiny tworzących maksymalnie 17 par w cząsteczce.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 1.2

1 pkt
Białka
23%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Uzasadnij, że dzięki związaniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych przez albuminę możliwy staje się transport tych kwasów we krwi. W odpowiedzi uwzględnij rozpuszczalność albuminy oraz długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w osoczu.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź
  • Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe nie rozpuszczają się dobrze w wodzie, która jest głównym składnikiem osocza krwi. Albumina jest białkiem dobrze rozpuszczalnym w wodzie, a więc po przyłączeniu kwasów tłuszczowych uczestniczy w ich transporcie we krwi.
  • W przeciwieństwie do albuminy takie kwasy tłuszczowe słabo rozpuszczają się w osoczu krwi i dlatego są transportowane dopiero po związaniu się z cząsteczkami albuminy.
  • Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe nie rozpuszczają się w płynach ustrojowych, dlatego muszą się wiązać z cząsteczkami albuminy dobrze rozpuszczalnymi w osoczu.
  • Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe nie są rozpuszczalne w osoczu. Dzięki połączeniu z rozpuszczalną w osoczu albuminą możliwy staje się ich transport, dlatego że powstały kompleks jest rozpuszczalny.
  • Ponieważ albuminy to białka dobrze rozpuszczalne, a kwasy tłuszczowe to związki słabo rozpuszczalne.
  • Albumina jest rozpuszczalna, a DKT – nie są.

Uwaga:
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do rozpuszczania się we krwi – zamiast w osoczu krwi.
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do całkowitej nierozpuszczalności długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w wodzie.
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do zmiany właściwości kwasów tłuszczowych w wyniku ich związania z albuminą, np. „Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe stają się rozpuszczalne w osoczu krwi po przyłączeniu się do albuminy”.
Dopuszcza się odpowiedzi odnoszące się do hydrofobowości lub niepolarności kwasów tłuszczowych, np.:

  • DKT mają charakter hydrofobowy, więc bez związania z hydrofilową albuminą ich transport we krwi nie byłby możliwy.
  • DKT mają charakter niepolarny, więc dopiero po związaniu się z polarną albuminą ich transport we krwi staje się możliwy.

1 pkt – poprawne uzasadnienie, odnoszące się do słabej rozpuszczalności długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w osoczu krwi i dobrej rozpuszczalności albuminy w osoczu krwi.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 12
Matura 2026 · maj · Formuła 2023 · poziom rozszerzony
4 podzadania
Informacja do podzadań

Ryby chrzęstnoszkieletowe gromadzą we krwi duże ilości mocznika, którego całkowite stężenie osmotyczne we krwi jest równe stężeniu wody morskiej albo nawet je przekracza. Oprócz mocznika, ważnym składnikiem krwi ryb chrzęstnoszkieletowych jest tlenek trimetyloaminy (TMAO). Poniżej przedstawiono wyniki symulacji komputerowych wpływu wysokiej temperatury, mocznika o wysokim stężeniu (8 mol · dm−3) oraz TMAO o dwóch różnych stężeniach (1 mol · dm−3, 4 mol · dm−3) na strukturę przestrzenną białka – inhibitora chymotrypsyny 2 (CI2).

Obecność TMAO potwierdzono także w tkance mięśniowej wielu ryb kostno- i chrzęstnoszkieletowych. Przypuszcza się, że ten związek w mięśniach stabilizuje strukturę białek w warunkach wysokiego ciśnienia hydrostatycznego. Na poniższym wykresie przedstawiono wyniki pomiaru zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich żyjących na różnych głębokościach, uzyskane przez różne zespoły badawcze.

Na podstawie: B.J. Bennion i V. Daggett, Counteraction […], „PNAS” 101(17), 2004; H. Laurent i in., The Ability of Trimethylamine N-oxide […], „Communications Chemistry” 5(116), 2022.

Osiem przedstawień struktury przestrzennej białka wraz z podpisami warunków: struktura krystaliczna; tylko woda, 25 °C; tylko woda, 60 °C; tylko woda, 125 °C; TMAO, 1 mol · dm⁻³, 25 °C; TMAO, 4 mol · dm⁻³, 60 °C; TMAO, 4 mol · dm⁻³, mocznik, 8 mol · dm⁻³, 60 °C; mocznik, 8 mol · dm⁻³, 60 °C.

Wykres zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb względem głębokości; oś pozioma: głębokość, m; oś pionowa: zawartość TMAO, mmol · kg⁻¹. Legenda obejmuje wyniki czterech zespołów badawczych oraz linie dla ryb chrzęstnoszkieletowych i kostnoszkieletowych.

Zadanie 12.1

1 pkt
Białka
80%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Ryby chrzęstnoszkieletowe gromadzą we krwi duże ilości mocznika, którego całkowite stężenie osmotyczne we krwi jest równe stężeniu wody morskiej albo nawet je przekracza. Oprócz mocznika, ważnym składnikiem krwi ryb chrzęstnoszkieletowych jest tlenek trimetyloaminy (TMAO). Poniżej przedstawiono wyniki symulacji komputerowych wpływu wysokiej temperatury, mocznika o wysokim stężeniu (8 mol · dm−3) oraz TMAO o dwóch różnych stężeniach (1 mol · dm−3, 4 mol · dm−3) na strukturę przestrzenną białka – inhibitora chymotrypsyny 2 (CI2).

Obecność TMAO potwierdzono także w tkance mięśniowej wielu ryb kostno- i chrzęstnoszkieletowych. Przypuszcza się, że ten związek w mięśniach stabilizuje strukturę białek w warunkach wysokiego ciśnienia hydrostatycznego. Na poniższym wykresie przedstawiono wyniki pomiaru zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich żyjących na różnych głębokościach, uzyskane przez różne zespoły badawcze.

Na podstawie: B.J. Bennion i V. Daggett, Counteraction […], „PNAS” 101(17), 2004; H. Laurent i in., The Ability of Trimethylamine N-oxide […], „Communications Chemistry” 5(116), 2022.

Na podstawie przedstawionych wyników symulacji oceń, czy w warunkach podanych w poniższej tabeli dochodzi do denaturacji CI2. Wybierz T, jeśli dochodzi do denaturacji, albo N – jeśli do niej nie dochodzi.

Temperatura 60 °C przy stężeniu TMAO równym 4 mol · dm−3, bez mocznika.TN
Temperatura 60 °C przy stężeniu mocznika równym 8 mol · dm−3, bez TMAO.TN

Osiem ilustracji struktury przestrzennej CI2 wraz z podpisami określającymi temperaturę oraz stężenia TMAO i mocznika.

Wykres zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich w zależności od głębokości, z osiami, jednostkami i legendą.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Rozwiązanie

NT

Zasady oceniania

1 pkt – odpowiedź poprawna.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 12.2

1 pkt
Białka
52%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Ryby chrzęstnoszkieletowe gromadzą we krwi duże ilości mocznika, którego całkowite stężenie osmotyczne we krwi jest równe stężeniu wody morskiej albo nawet je przekracza. Oprócz mocznika, ważnym składnikiem krwi ryb chrzęstnoszkieletowych jest tlenek trimetyloaminy (TMAO). Poniżej przedstawiono wyniki symulacji komputerowych wpływu wysokiej temperatury, mocznika o wysokim stężeniu (8 mol · dm−3) oraz TMAO o dwóch różnych stężeniach (1 mol · dm−3, 4 mol · dm−3) na strukturę przestrzenną białka – inhibitora chymotrypsyny 2 (CI2).

Obecność TMAO potwierdzono także w tkance mięśniowej wielu ryb kostno- i chrzęstnoszkieletowych. Przypuszcza się, że ten związek w mięśniach stabilizuje strukturę białek w warunkach wysokiego ciśnienia hydrostatycznego. Na poniższym wykresie przedstawiono wyniki pomiaru zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich żyjących na różnych głębokościach, uzyskane przez różne zespoły badawcze.

Na podstawie: B.J. Bennion i V. Daggett, Counteraction […], „PNAS” 101(17), 2004; H. Laurent i in., The Ability of Trimethylamine N-oxide […], „Communications Chemistry” 5(116), 2022.

Sformułuj wniosek dotyczący wpływu TMAO na strukturę przestrzenną CI2 poddawanego działaniu mocznika o stężeniu 8 mol · dm−3.

Osiem ilustracji struktury przestrzennej CI2 wraz z podpisami warunków symulacji: struktura krystaliczna; tylko woda, 25 °C, 60 °C i 125 °C; TMAO 1 mol · dm⁻³ przy 25 °C; TMAO 4 mol · dm⁻³ przy 60 °C; TMAO 4 mol · dm⁻³ i mocznik 8 mol · dm⁻³ przy 60 °C; mocznik 8 mol · dm⁻³ przy 60 °C.

Wykres zależności zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb od głębokości ich występowania, z osiami, jednostkami, punktami pomiarowymi, liniami trendu i legendą obu grup ryb.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe odpowiedzi

  • TMAO chroni białko CI2 przed utratą odpowiedniej struktury przestrzennej spowodowaną obecnością mocznika o wysokim stężeniu.
  • TMAO zapobiega denaturacji inhibitora chymotrypsyny 2 pod wpływem mocznika o wysokim stężeniu.
  • TMAO chroni inhibitor chymotrypsyny 2 przed zmianą struktury trzeciorzędowej.
  • Wpływ na to białko jest ochronny.
  • Wpływ jest ochronny.
  • TMAO stabilizuje strukturę przestrzenną CI2.
  • TMAO ogranicza wpływ mocznika na strukturę przestrzenną CI2.

Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do „renaturacji” białka CI2.
Uznaje się odpowiedzi typu:

  • TMAO ma wpływ na utrzymanie struktury przestrzennej CI2.
  • TMAO ma korzystny wpływ na strukturę przestrzenną CI2.
  • Ten związek ogranicza negatywny wpływ mocznika na kształt białka.

Zasady oceniania

1 pkt – poprawne sformułowanie wniosku, uwzględniającego ograniczenie LUB zapobieganie denaturacji CI2 wywołanej działaniem mocznika.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 12.3

Inny dział1 pkt
Metodyka badań biologicznych
47%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Ryby chrzęstnoszkieletowe gromadzą we krwi duże ilości mocznika, którego całkowite stężenie osmotyczne we krwi jest równe stężeniu wody morskiej albo nawet je przekracza. Oprócz mocznika, ważnym składnikiem krwi ryb chrzęstnoszkieletowych jest tlenek trimetyloaminy (TMAO). Poniżej przedstawiono wyniki symulacji komputerowych wpływu wysokiej temperatury, mocznika o wysokim stężeniu (\(8\ \mathrm{mol}\cdot\mathrm{dm}^{-3}\)) oraz TMAO o dwóch różnych stężeniach (\(1\ \mathrm{mol}\cdot\mathrm{dm}^{-3}\), \(4\ \mathrm{mol}\cdot\mathrm{dm}^{-3}\)) na strukturę przestrzenną białka – inhibitora chymotrypsyny 2 (CI2).

Obecność TMAO potwierdzono także w tkance mięśniowej wielu ryb kostno- i chrzęstnoszkieletowych. Przypuszcza się, że ten związek w mięśniach stabilizuje strukturę białek w warunkach wysokiego ciśnienia hydrostatycznego. Na poniższym wykresie przedstawiono wyniki pomiaru zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich żyjących na różnych głębokościach, uzyskane przez różne zespoły badawcze.

Na podstawie: B.J. Bennion i V. Daggett, Counteraction […], „PNAS” 101(17), 2004; H. Laurent i in., The Ability of Trimethylamine N-oxide […], „Communications Chemistry” 5(116), 2022.

Sformułuj wniosek dotyczący zależności między głębokością występowania ryb a zawartością TMAO w ich tkance mięśniowej. W odpowiedzi odnieś się do obu grup ryb.

Wyniki symulacji struktury przestrzennej CI2. Osiem ilustracji podpisanych: struktura krystaliczna; tylko woda 25 °C; tylko woda 60 °C; tylko woda 125 °C; TMAO, 1 mol · dm⁻³, 25 °C; TMAO, 4 mol · dm⁻³, 60 °C; TMAO, 4 mol · dm⁻³ i mocznik, 8 mol · dm⁻³, 60 °C; mocznik, 8 mol · dm⁻³, 60 °C.

Wykres zależności zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich od głębokości. Oś pozioma: głębokość, m, od 0 do 8000; oś pionowa: zawartość TMAO, mmol · kg⁻¹, od 0 do 400. Legenda punktów: Laxon i in. (2011), Bockus i in. (2016), Samerotte i in. (2007), Yancey i in. (2014). Linie trendu: ryby chrzęstnoszkieletowe i ryby kostnoszkieletowe.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe odpowiedzi

  • Zarówno u ryb kostnoszkieletowych, jak i u chrzęstnoszkieletowych wraz ze wzrostem głębokości występowania wzrasta zawartość TMAO w tkance mięśniowej.
  • Wraz ze wzrostem głębokości, na której żyją ryby, wzrasta zawartość TMAO w tkance mięśniowej, przy czym u ryb chrzęstnoszkieletowych stężenie TMAO jest wyższe niż u ryb kostnoszkieletowych.
  • W każdej z tych dwóch grup ryb występuje pozytywna korelacja.
  • U ryb wraz ze wzrostem głębokości występowania wzrasta stężenie TMAO.
  • Im głębiej występują ryby kostnoszkieletowe i chrzęstnoszkieletowe, tym wyższa jest zawartość TMAO w ich tkance mięśniowej, przy czym chrzęstnoszkieletowe mają wyższą zawartość TMAO niż kostnoszkieletowe na tej samej głębokości.

Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi mówiących o:

  • związku przyczynowo-skutkowym, np. „Wzrost zawartości TMAO jest przyczyną wzrostu głębokości występowania tych ryb”.
  • występowaniu określonych grup ryb na określonych głębokościach, np. „Ryby chrzęstnoszkieletowe występują jedynie do głębokości 3000 m”.
  • większym stężeniu TMAO u ryb chrzęstnoszkieletowych niezależnie od głębokości, np. „U ryb chrzęstnoszkieletowych obserwuje się wyższe stężenie TMAO w tkance mięśniowej niż u kostnoszkieletowych na tej samej głębokości” jako jedynym wniosku.

Zasady oceniania

1 pkt – poprawne sformułowanie wniosku uwzględniającego większą zawartość TMAO w tkance mięśniowej ryb żyjących na większych głębokościach, zarówno w przypadku ryb kostnoszkieletowych, jak i chrzęstnoszkieletowych.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 12.4

Inny dział1 pkt
Porównanie struktur zwierząt odpowiedzialnych za realizację różnych czynności życiowych
63%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Ryby chrzęstnoszkieletowe gromadzą we krwi duże ilości mocznika, którego całkowite stężenie osmotyczne we krwi jest równe stężeniu wody morskiej albo nawet je przekracza. Oprócz mocznika, ważnym składnikiem krwi ryb chrzęstnoszkieletowych jest tlenek trimetyloaminy (TMAO). Poniżej przedstawiono wyniki symulacji komputerowych wpływu wysokiej temperatury, mocznika o wysokim stężeniu (8 mol · dm−3) oraz TMAO o dwóch różnych stężeniach (1 mol · dm−3, 4 mol · dm−3) na strukturę przestrzenną białka – inhibitora chymotrypsyny 2 (CI2).

Obecność TMAO potwierdzono także w tkance mięśniowej wielu ryb kostno- i chrzęstnoszkieletowych. Przypuszcza się, że ten związek w mięśniach stabilizuje strukturę białek w warunkach wysokiego ciśnienia hydrostatycznego. Na poniższym wykresie przedstawiono wyniki pomiaru zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich żyjących na różnych głębokościach, uzyskane przez różne zespoły badawcze.

Na podstawie: B.J. Bennion i V. Daggett, Counteraction […], „PNAS” 101(17), 2004; H. Laurent i in., The Ability of Trimethylamine N-oxide […], „Communications Chemistry” 5(116), 2022.

Oceń prawdziwość poniższych stwierdzeń dotyczących osmoregulacji ryb chrzęstnoszkieletowych. Wybierz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

Dzięki gromadzeniu się mocznika we krwi płyny ustrojowe tych ryb są w przybliżeniu izotoniczne względem wody morskiej.PF
Dzięki gromadzeniu się mocznika we krwi te ryby nie są narażone na nadmierny osmotyczny odpływ wody.PF

Osiem ilustracji struktury przestrzennej CI2 wraz z podpisami warunków symulacji: struktura krystaliczna; tylko woda 25 °C, 60 °C i 125 °C; TMAO 1 mol · dm⁻³ w 25 °C; TMAO 4 mol · dm⁻³ w 60 °C; TMAO 4 mol · dm⁻³ i mocznik 8 mol · dm⁻³ w 60 °C; mocznik 8 mol · dm⁻³ w 60 °C.

Wykres zależności zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich od głębokości. Osie: zawartość TMAO, mmol · kg⁻¹, oraz głębokość, m. Legenda obejmuje wyniki czterech zespołów badawczych i linie dla ryb chrzęstnoszkieletowych oraz kostnoszkieletowych.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Zasady oceniania

1 pkt – odpowiedź poprawna.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

PP

Zadanie 17
Matura 2026 · maj · Formuła 2023 · poziom rozszerzony
3 podzadania
Informacja do podzadań

Prawidłowa segregacja chromatyd siostrzanych podczas mitozy wymaga obecności wielu białek, w tym – specjalnych kompleksów białkowych: kohezyn. Przytrzymują one chromatydy siostrzane razem aż do czasu ich rozdzielenia się. Całkowite zniesienie przylegania chromatyd siostrzanych następuje dzięki przecięciu kohezyn przez enzymy proteolityczne – separazy. Poniższy rysunek przedstawia typowe położenie kohezyn i chromatyd siostrzanych podczas dwóch różnych faz mitozy.

Na podstawie: D.E. Sadava i in., Life: The Science of Biology, Sunderland 2011.

Schemat położenia kohezyn i chromatyd siostrzanych przed działaniem separaz i po nim; oznaczenia: chromatydy siostrzane, kohezyny, separazy.

Zadanie 17.1

1 pkt
Białka
30%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Prawidłowa segregacja chromatyd siostrzanych podczas mitozy wymaga obecności wielu białek, w tym – specjalnych kompleksów białkowych: kohezyn. Przytrzymują one chromatydy siostrzane razem aż do czasu ich rozdzielenia się. Całkowite zniesienie przylegania chromatyd siostrzanych następuje dzięki przecięciu kohezyn przez enzymy proteolityczne – separazy. Poniższy rysunek przedstawia typowe położenie kohezyn i chromatyd siostrzanych podczas dwóch różnych faz mitozy.

Na podstawie: D.E. Sadava i in., Life: The Science of Biology, Sunderland 2011.

Podaj nazwę wiązania chemicznego hydrolizowanego przez separazy.

Schemat chromatyd siostrzanych połączonych kohezynami oraz ich rozdzielenia przez separazy; zachowane etykiety i grot strzałki.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe odpowiedzi

peptydowe / amidowe

Uwaga:

Nie uznaje się odpowiedzi zbyt ogólnych, np. „wiązanie kowalencyjne”.

1 pkt – podanie poprawnej nazwy wiązania hydrolizowanego przez separazy.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 17.2

Inny dział1 pkt
Cykl komórkowy
37%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Prawidłowa segregacja chromatyd siostrzanych podczas mitozy wymaga obecności wielu białek, w tym – specjalnych kompleksów białkowych: kohezyn. Przytrzymują one chromatydy siostrzane razem aż do czasu ich rozdzielenia się. Całkowite zniesienie przylegania chromatyd siostrzanych następuje dzięki przecięciu kohezyn przez enzymy proteolityczne – separazy. Poniższy rysunek przedstawia typowe położenie kohezyn i chromatyd siostrzanych podczas dwóch różnych faz mitozy.

Na podstawie: D.E. Sadava i in., Life: The Science of Biology, Sunderland 2011.

Podaj nazwy dwóch faz mitozy, na których granicy dochodzi do zniesienia przylegania chromatyd siostrzanych dzięki działaniu separaz.

Schemat położenia chromatyd siostrzanych i kohezyn w dwóch fazach mitozy; strzałka wskazuje działanie separaz.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe odpowiedzi

  • na granicy metafazy i anafazy
  • anafaza, metafaza

1 pkt – podanie dwóch poprawnych nazw faz mitozy.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 17.3

Inny dział1 pkt
Cykl komórkowy
42%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Prawidłowa segregacja chromatyd siostrzanych podczas mitozy wymaga obecności wielu białek, w tym – specjalnych kompleksów białkowych: kohezyn. Przytrzymują one chromatydy siostrzane razem aż do czasu ich rozdzielenia się. Całkowite zniesienie przylegania chromatyd siostrzanych następuje dzięki przecięciu kohezyn przez enzymy proteolityczne – separazy. Poniższy rysunek przedstawia typowe położenie kohezyn i chromatyd siostrzanych podczas dwóch różnych faz mitozy.

Na podstawie: D.E. Sadava i in., Life: The Science of Biology, Sunderland 2011.

Podaj nazwę fazy cyklu komórkowego, podczas której zachodzi replikacja DNA, prowadząca do wytworzenia chromatyd siostrzanych.

Rysunek położenia kohezyn i chromatyd siostrzanych podczas dwóch faz mitozy, z oznaczeniami kohezyn, chromatyd siostrzanych i separaz.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe odpowiedzi

  • faza S
  • interfaza
  • faza S interfazy

1 pkt – podanie poprawnej nazwy fazy cyklu komórkowego.

0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Zadanie 1
Matura 2025 · maj · Formuła 2023 · poziom rozszerzony
2 podzadania
Informacja do podzadań

Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi. Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu, a następnie – działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i – w konsekwencji – zrywa mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa występujące w białku wiązania wodorowe.

Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia – rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.

Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe w niezdenaturowanym białku.

Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.

Schemat rybonukleazy przed denaturacją i po niej, z numerami reszt aminokwasowych, kolorowymi oznaczeniami par reszt oraz strzałkami denaturacji i renaturacji

Zadanie 1.1

1 pkt
Białka
73%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi. Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu, a następnie – działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i – w konsekwencji – zrywa mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa występujące w białku wiązania wodorowe.

Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia – rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.

Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe w niezdenaturowanym białku.

Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.

Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące przedstawionego doświadczenia są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

1.Do opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej.PF
2.Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja przywraca jej aktywność katalityczną.PF

Schemat struktury rybonukleazy przed denaturacją i po denaturacji, z oznaczeniami reszt aminokwasowych, mostków disiarczkowych oraz kierunków denaturacji i renaturacji.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

1. – F, 2. – P.

1 pkt – za poprawną ocenę dwóch stwierdzeń.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 1.2

1 pkt
Białka
54%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi. Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu, a następnie – działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i – w konsekwencji – zrywa mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa występujące w białku wiązania wodorowe.

Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia – rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.

Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe w niezdenaturowanym białku.

Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.

Rozstrzygnij, czy mostki disiarczkowe widoczne na schemacie stabilizują strukturę trzeciorzędową, czy – strukturę czwartorzędową rybonukleazy. Odpowiedź uzasadnij.

Schemat rybonukleazy przed denaturacją i po denaturacji, z numerami reszt aminokwasowych, kolorowym oznaczeniem par tworzących mostki disiarczkowe oraz strzałkami denaturacji i renaturacji.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

1 pkt – za rozstrzygnięcie, że mostki disiarczkowe stabilizują III-rzędową strukturę rybonukleazy, wraz z poprawnym uzasadnieniem, odwołującym się do powstawania ich w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego tego białka.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Rozstrzygnięcie: Trzeciorzędową

Przykładowe uzasadnienia

  • Rybonukleaza ma jeden łańcuch.
  • Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, więc nie ma struktury czwartorzędowej.
  • Mostki tworzą się pomiędzy aminokwasami budującymi ten sam łańcuch polipeptydowy.
  • Struktura czwartorzędowa dotyczy oddziaływań między odrębnymi podjednostkami – a rybonukleaza jest białkiem monomerycznym, w którym te mostki powstają między dwiema resztami cysteiny tego samego łańcucha polipeptydowego.
Zadanie 1
Matura 2024 · maj · Formuła 2023 · poziom rozszerzony
2 podzadania
Informacja do podzadań

W skład organizmów wchodzą różne wielkocząsteczkowe związki organiczne, które są polimerami, składającymi się z monomerów.

Zadanie 1.1

Inny dział2 pkt
Zagadnienia ogólne
24%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Uzupełnij tabelę – wpisz w puste komórki właściwe informacje.

Grupa związków organicznychNazwa monomeruWiązanie łączące monomery
(glikozydowe / fosfodiestrowe / peptydowe)
Przykład funkcji w organizmie
białkabudulcowa
monosacharydzapasowa
Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź
Grupa związków organicznychNazwa monomeruWiązanie łączące monomery (glikozydowe / fosfodiestrowe / peptydowe)Przykład funkcji w organizmie
białkaaminokwas / aminokwasy / kwasy aminowepeptydowe / amidowebudulcowa
polisacharydy / cukry złożone / wielocukry / węglowodany złożonemonosacharydglikozydowe / O-glikozydowezapasowa

Uwagi:

Nie uznaje się odpowiedzi „monopeptyd” w przypadku nazwy monomeru białek.

Nie uznaje się odpowiedzi „cukry”, „sacharydy”, „węglowodany” w przypadku grupy związków organicznych, ponieważ nie każdy cukier jest syntezowany z monomerów – cukry proste nie są ani polimerami, ani oligomerami.

Nie uznaje się odpowiedzi „dekstryny” w przypadku grupy związków organicznych, ponieważ nie pełnią one funkcji zapasowej.

Dopuszcza się odpowiedzi „disacharydy”, „oligosacharydy” w przypadku grupy związków organicznych.

2 pkt – za poprawne uzupełnienie czterech komórek tabeli.

1 pkt – za poprawne uzupełnienie trzech komórek tabeli.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 1.2

1 pkt
Białka
38%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Do każdej z poniższych struktur białkowych przyporządkuj właściwy opis wybrany spośród A–D. Wpisz litery w wyznaczone miejsca.

Struktura I-rzędowa: ................

Struktura II-rzędowa: ................

Struktura III-rzędowa: ................

A. A. Jest to struktura stabilizowana oddziaływaniami między resztami aminokwasowymi osobnych łańcuchów polipeptydowych.
B. B. Jest to część łańcucha polipeptydowego zwinięta w regularną strukturę stabilizowaną wyłącznie wiązaniami wodorowymi.
C. C. Jest to przestrzenne ułożenie pojedynczego łańcucha polipeptydowego stabilizowane oddziaływaniami niekowalencyjnymi i kowalencyjnymi.
D. D. Jest to kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym.
Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Struktura I-rzędowa: D

Struktura II-rzędowa: B

Struktura III-rzędowa: C

1 pkt – za poprawne przyporządkowanie właściwego opisu do każdej z trzech struktur białkowych.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 5
Matura 2024 · maj · Formuła 2023 · poziom rozszerzony
5 podzadania
Informacja do podzadań

Wiele bakterii to ekstremofile – organizmy żyjące w ekstremalnych warunkach środowiskowych. Skrajne wartości określonych czynników fizycznych i chemicznych są warunkiem koniecznym do prawidłowego zajścia procesów metabolicznych u ekstremofili.

W zależności od wartości optymalnej temperatury wzrostu wyróżnia się wśród ekstremofili:

  • psychrofile – organizmy, które nie rosną w temperaturze powyżej 20 °C, a optymalne warunki do ich rozwoju stwarza temperatura poniżej 15 °C. Psychrofile wykształciły wiele adaptacji do niskich wartości temperatury, wśród których można wyróżnić mechanizmy chroniące przed nadmiernym zmniejszeniem płynności ich błon komórkowych;
  • termofile – organizmy, których optymalna temperatura wzrostu wynosi ponad 50 °C. Maksymalna temperatura umożliwiająca życie wynosi 122 °C. Wysoka temperatura powoduje wzrost płynności błony komórkowej oraz destabilizuje strukturę białek i kwasów nukleinowych termofili. Z tego powodu w białkach termofili znajdują się liczne mostki disiarczkowe, a cząsteczki rRNA i tRNA mają wysoką zawartość par zasad GC.

Enzymy wytwarzane przez ekstremofile są wykorzystywane w biotechnologii.

Na podstawie: A. Zabłotni, A. Dziadosz, Ekstremofile – mikroorganizmy z przeszłością i z przyszłością, „Postępy Mikrobiologii” 52(4), 2013.

Zadanie 5.1

Inny dział1 pkt
Lipidy
36%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Określ, które z poniższych modyfikacji składu chemicznego lipidów błony komórkowej stanowią adaptację do życia w niskiej temperaturze. Zaznacz T, jeśli modyfikacja jest adaptacją do życia w niskiej temperaturze, albo N – jeśli nią nie jest.

1.Wzrost zawartości nasyconych kwasów tłuszczowych.TN
2.Wzrost zawartości krótkich kwasów tłuszczowych.TN
Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

1. – N, 2. – T.

1 pkt – za podanie dwóch poprawnych odpowiedzi.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 5.2

1 pkt
Białka
39%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Podaj nazwę aminokwasu niezbędnego do wytworzenia mostków disiarczkowych, stabilizujących strukturę przestrzenną białek bakterii termofilnych.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

cysteina

Uwaga:
Uznaje się odpowiedzi „Cys” (kod trójliterowy) oraz „C” (symbol IUPAC).

1 pkt – za podanie poprawnej nazwy aminokwasu niezbędnego do wytworzenia mostków disiarczkowych.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 5.3

Inny dział1 pkt
Kwasy nukleinowe
11%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Wykaż, że stabilność cząsteczek rRNA i tRNA bakterii termofilnych zwiększa się wraz ze wzrostem zawartości w ich cząsteczkach par zasad GC kosztem zawartości par zasad AU.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe rozwiązania

  • Pary GC mają więcej wiązań wodorowych niż pary AU, co zwiększa stabilność takiej cząsteczki RNA, bo zerwanie wiązania wymaga dostarczenia energii.
  • W parach AU są tylko dwa oddziaływania wodorowe, a w parach GC – trzy, dlatego do denaturacji RNA zawierającego większy udział par GC potrzeba więcej energii.

1 pkt – za poprawne wykazanie, że stabilność cząsteczek rRNA i tRNA bakterii termofilnych zwiększa się wraz ze wzrostem zawartości w ich cząsteczkach par zasad GC kosztem zawartości par zasad AU, odnoszące się do większej liczby wiązań wodorowych w parze GC niż w parze AU, ORAZ do większej energii koniecznej do ich zerwania.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

  • Wraz ze wzrostem udziału par zasad GC rośnie w cząsteczce liczba oddziaływań wodorowych, stabilizujących cząsteczkę, a do zerwania większej liczby tych wiązań potrzeba więcej energii.

Uwagi:
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do siły oddziaływania zamiast do energii potrzebnej do zerwania wiązań.
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do „podwójnych” lub „potrójnych” wiązań wodorowych.
Nie uznaje się odpowiedzi, w których pomylono uracyl występujący w RNA z tyminą występującą w DNA, np. „W parze AT występują dwa wiązania wodorowe, do których zerwania trzeba mniejszej ilości energii niż w przypadku trzech wiązań wodorowych”.
Nie uznaje się odpowiedzi, w których pomylono cytozynę (zasada azotowa) z cysteiną (aminokwas).

Zadanie 5.4

Inny dział1 pkt
Enzymy
37%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Określ, która grupa organizmów – psychrofile czy termofile – stanowi źródło polimeraz DNA wykorzystywanych do PCR. Odpowiedź uzasadnij.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe rozwiązania

  • Termofile, ponieważ ich białka są stabilne w wysokich temperaturach – polimeraza Taq nie ulega denaturacji nawet w 90 °C, a więc w temperaturze denaturacji DNA stosowanej podczas PCR.
  • Termofile, dlatego że ich białka enzymatyczne są niewrażliwe na wysokie temperatury.
  • Termofile, bo podczas etapu denaturacji w PCR jest wysoka temperatura.
  • Termofile, bo poszczególne etapy cyklu PCR zachodzą w wysokich temperaturach.

1 pkt – za wybór grupy termofili wraz z prawidłowym uzasadnieniem, odnoszącym się do termostabilności ich enzymów LUB do wysokiej temperatury podczas PCR.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 5.5

Inny dział1 pkt
Komórka – budowa i funkcje
47%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Która cecha występuje u bakterii – organizmów prokariotycznych? Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.

A.

A. obecność mitochondriów

B.

B. rybosomy o współczynniku sedymentacji równym 80S

C.

C. chityna jako główny składnik ściany komórkowej

D.

D. translacja cząsteczki mRNA rozpoczynająca się przed zakończeniem jej syntezy

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

D

1 pkt – za wybór poprawnej odpowiedzi.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 12
Matura 2023 · maj · Formuła 2015 · poziom rozszerzony
3 podzadania4 pkt
Informacja do podzadań

Złącze nerwowo-mięśniowe to synapsa znajdująca się między neuronem ruchowym a włóknem mięśniowym. Warunkiem niezbędnym do uwolnienia w synapsie przekaźnika nerwowego, np. acetylocholiny, jest połączenie pęcherzyków synaptycznych zawierających neurotransmiter z błoną komórkową neuronu. Umożliwia je kompleks fuzyjny tworzony przez kilka białek transbłonowych (SNARE).

Toksyna botulinowa jest wytwarzana przez beztlenowe bakterie Clostridium botulinum. Po dostaniu się do organizmu człowieka toksyna botulinowa dociera do szczeliny synaptycznej, gdzie łączy się z receptorami w błonie neuronu i wnika do jego wnętrza. Forma aktywna toksyny składa się z dwóch podjednostek – łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego – które są połączone mostkiem disiarczkowym. Po rozłączeniu się tych podjednostek łańcuch lekki rozkłada białka z grupy SNARE. Ostatecznie dochodzi do zablokowania przewodzenia w złączu nerwowo-mięśniowym, w wyniku czego mięśnie ulegają zwiotczeniu.

Na poniższych schematach przedstawiono mechanizm przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej osoby zdrowej (A) oraz mechanizm działania toksyny botulinowej (B). Strzałkami oznaczono kolejność zdarzeń przedstawionych na schematach.

Zadanie 12.1

Inny dział2 pkt
Układ nerwowy
41%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące działania toksyny botulinowej są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

1. W procesie porażania mięśni przez toksynę botulinową dochodzi do przemieszczenia jej łańcucha lekkiego do cytozolu neuronu. P F
2. Po związaniu się z receptorem w szczelinie synaptycznej toksyna botulinowa wnika do neuronu na drodze endocytozy. P F
3. Toksyna botulinowa po przedostaniu się do szczeliny synaptycznej blokuje receptory acetylocholiny w błonie komórki mięśniowej. P F
Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Rozwiązanie

1. – P, 2. – P, 3. – F.

Zasady oceniania

2 pkt – za poprawną ocenę trzech stwierdzeń.

1 pkt – za poprawną ocenę dwóch stwierdzeń.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 12.2

1 pkt
Białka
6%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Na podstawie przedstawionych w tekście informacji określ najwyższą rzędowość struktury białka – toksyny botulinowej. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do jednej cechy budowy tego białka.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe rozwiązania

  • Toksyna botulinowa jest białkiem o strukturze 4-rzędowej, ponieważ zbudowana jest z łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego.
  • Ma strukturę 4-rzędową, ponieważ toksyna botulinowa jest zbudowana z dwóch łańcuchów polipeptydowych, a białko o strukturze 4-rzędowej musi zawierać co najmniej dwa łańcuchy polipeptydowe.
  • 4-rzędowa, bo ma dwa łańcuchy, połączone mostkiem disiarczkowym.
  • Struktura IV-rzędowa, bo białko ma dwie podjednostki.

Uwagi:
Nie uznaje się odpowiedzi niepełnych – nieodwołujących się do struktury toksyny botulinowej opisanej w tekście, ale tylko do definicji struktury 4-rzędowej, np. „Toksyna botulinowa ma strukturę 4-rzędową, ponieważ ma więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy” albo „Struktura 4-rzędowa, ponieważ zbudowana jest z łańcuchów polipeptydowych”.
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się wyłącznie do obecności mostka disiarczkowego, np. „IV-rzędowa, ponieważ w budowie białka występuje mostek disiarczkowy”, ponieważ mostki disiarczkowe mogą występować także w strukturze III-rzędowej białka.
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do obecności w strukturze toksyny botulinowej więcej niż jednego mostka disiarczkowego łączącego łańcuchy, np. „IV-rzędowa, ponieważ dwie podjednostki są połączone mostkami disiarczkowymi”.

Zasady oceniania

1 pkt – za poprawne określenie, że toksyna botulinowa jest białkiem o strukturze 4-rzędowej, wraz z poprawnym uzasadnieniem, odnoszącym się do obecności w budowie tego białka dwóch łańcuchów polipeptydowych (połączonych mostkiem disiarczkowym).

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 12.3

Inny dział1 pkt
Układ nerwowy
44%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Uzupełnij tabelę – uporządkuj w odpowiedniej kolejności procesy fizjologiczne zachodzące w synapsie nerwowo-mięśniowej u zdrowego człowieka. Wpisz numery 2.–4. w odpowiednie miejsca tabeli.

Proces fizjologiczny Kolejność
Dotarcie impulsu nerwowego do synapsy nerwowo-mięśniowej i utworzenie kompleksu fuzyjnego przez białka transbłonowe (SNARE). 1
Depolaryzacja błony komórkowej komórki mięśniowej i powstanie potencjału czynnościowego.
Fuzja pęcherzyków synaptycznych z błoną presynaptyczną i uwolnienie acetylocholiny do szczeliny synaptycznej.
Wiązanie się acetylocholiny z mięśniowym receptorem błonowym.
Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Rozwiązanie

Proces fizjologicznyKolejność
Dotarcie impulsu nerwowego do synapsy nerwowo-mięśniowej i utworzenie kompleksu fuzyjnego przez białka transbłonowe (SNARE).1
Depolaryzacja błony komórkowej komórki mięśniowej i powstanie potencjału czynnościowego.4
Fuzja pęcherzyków synaptycznych z błoną presynaptyczną i uwolnienie acetylocholiny do szczeliny synaptycznej.2
Wiązanie się acetylocholiny z mięśniowym receptorem błonowym.3

Zasady oceniania

1 pkt – za poprawne określenie kolejności procesów fizjologicznych zachodzących w synapsie nerwowo-mięśniowej.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 12
Matura 2023 · maj · Formuła 2023 · poziom rozszerzony
3 podzadania
Informacja do podzadań

Złącze nerwowo-mięśniowe to synapsa znajdująca się między neuronem ruchowym a włóknem mięśniowym. Warunkiem niezbędnym do uwolnienia w synapsie przekaźnika nerwowego, np. acetylocholiny, jest połączenie pęcherzyków synaptycznych zawierających neurotransmiter z błoną komórkową neuronu. Umożliwia je kompleks fuzyjny tworzony przez kilka białek transbłonowych (SNARE).

Toksyna botulinowa jest wytwarzana przez beztlenowe bakterie Clostridium botulinum. Po dostaniu się do organizmu człowieka toksyna botulinowa dociera do szczeliny synaptycznej, gdzie łączy się z receptorami w błonie neuronu i wnika do jego wnętrza. Forma aktywna toksyny składa się z dwóch podjednostek – łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego – które są połączone mostkiem disiarczkowym. Po rozłączeniu się tych podjednostek łańcuch lekki rozkłada białka z grupy SNARE. Ostatecznie dochodzi do zablokowania przewodzenia w złączu nerwowo-mięśniowym, w wyniku czego mięśnie ulegają zwiotczeniu.

Na poniższych schematach przedstawiono mechanizm przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej osoby zdrowej (A) oraz mechanizm działania toksyny botulinowej (B). Strzałkami oznaczono kolejność zdarzeń przedstawionych na schematach.

Na podstawie: P. Čapek, T.J. Dickerson, Sensing the Deadliest Toxin: Technologies for Botulinum Neurotoxin Detection, „Toxins” 2(1), 2010; A. Mazurkiewicz-Pisarek, A. Płucienniczak, Toksyna botulinowa – cudowna trucizna, „Biotechnologia” 2(85), 2009.

Schematy A i B złącza nerwowo-mięśniowego, wraz ze strzałkami i wszystkimi etykietami.

Zadanie 12.1

Inny dział2 pkt
Układ nerwowy
65%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Złącze nerwowo-mięśniowe to synapsa znajdująca się między neuronem ruchowym a włóknem mięśniowym. Warunkiem niezbędnym do uwolnienia w synapsie przekaźnika nerwowego, np. acetylocholiny, jest połączenie pęcherzyków synaptycznych zawierających neurotransmiter z błoną komórkową neuronu. Umożliwia je kompleks fuzyjny tworzony przez kilka białek transbłonowych (SNARE).

Toksyna botulinowa jest wytwarzana przez beztlenowe bakterie Clostridium botulinum. Po dostaniu się do organizmu człowieka toksyna botulinowa dociera do szczeliny synaptycznej, gdzie łączy się z receptorami w błonie neuronu i wnika do jego wnętrza. Forma aktywna toksyny składa się z dwóch podjednostek – łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego – które są połączone mostkiem disiarczkowym. Po rozłączeniu się tych podjednostek łańcuch lekki rozkłada białka z grupy SNARE. Ostatecznie dochodzi do zablokowania przewodzenia w złączu nerwowo-mięśniowym, w wyniku czego mięśnie ulegają zwiotczeniu.

Na poniższych schematach przedstawiono mechanizm przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej osoby zdrowej (A) oraz mechanizm działania toksyny botulinowej (B). Strzałkami oznaczono kolejność zdarzeń przedstawionych na schematach.

Na podstawie: P. Čapek, T.J. Dickerson, Sensing the Deadliest Toxin: Technologies for Botulinum Neurotoxin Detection, „Toxins” 2(1), 2010; A. Mazurkiewicz-Pisarek, A. Płucienniczak, Toksyna botulinowa – cudowna trucizna, „Biotechnologia” 2(85), 2009.

Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące działania toksyny botulinowej są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

1.W procesie porażania mięśni przez toksynę botulinową dochodzi do przemieszczenia jej łańcucha lekkiego do cytozolu neuronu.PF
2.Po związaniu się z receptorem w szczelinie synaptycznej toksyna botulinowa wnika do neuronu na drodze endocytozy.PF
3.Toksyna botulinowa po przedostaniu się do szczeliny synaptycznej blokuje receptory acetylocholiny w błonie komórki mięśniowej.PF

Schematy A i B mechanizmu przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej oraz działania toksyny botulinowej, wraz ze strzałkami i oznaczeniami.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Odpowiedź i zasady oceniania z klucza CKE:

Oficjalna odpowiedź i zasady oceniania CKE, zadanie 12.1

Zadanie 12.2

1 pkt
Białka
46%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Złącze nerwowo-mięśniowe to synapsa znajdująca się między neuronem ruchowym a włóknem mięśniowym. Warunkiem niezbędnym do uwolnienia w synapsie przekaźnika nerwowego, np. acetylocholiny, jest połączenie pęcherzyków synaptycznych zawierających neurotransmiter z błoną komórkową neuronu. Umożliwia je kompleks fuzyjny tworzony przez kilka białek transbłonowych (SNARE).

Toksyna botulinowa jest wytwarzana przez beztlenowe bakterie Clostridium botulinum. Po dostaniu się do organizmu człowieka toksyna botulinowa dociera do szczeliny synaptycznej, gdzie łączy się z receptorami w błonie neuronu i wnika do jego wnętrza. Forma aktywna toksyny składa się z dwóch podjednostek – łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego – które są połączone mostkiem disiarczkowym. Po rozłączeniu się tych podjednostek łańcuch lekki rozkłada białka z grupy SNARE. Ostatecznie dochodzi do zablokowania przewodzenia w złączu nerwowo-mięśniowym, w wyniku czego mięśnie ulegają zwiotczeniu.

Na poniższych schematach przedstawiono mechanizm przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej osoby zdrowej (A) oraz mechanizm działania toksyny botulinowej (B). Strzałkami oznaczono kolejność zdarzeń przedstawionych na schematach.

Na podstawie: P. Čapek, T.J. Dickerson, Sensing the Deadliest Toxin: Technologies for Botulinum Neurotoxin Detection, „Toxins” 2(1), 2010; A. Mazurkiewicz-Pisarek, A. Płucienniczak, Toksyna botulinowa – cudowna trucizna, „Biotechnologia” 2(85), 2009.

Na podstawie przedstawionych w tekście informacji określ najwyższą rzędowość struktury białka – toksyny botulinowej. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do jednej cechy budowy tego białka.

Schematy A i B przedstawiające przekazywanie pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej oraz działanie toksyny botulinowej, wraz z oznaczeniami elementów i strzałkami kolejności zdarzeń.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Odpowiedź i zasady oceniania z klucza CKE:

Oficjalna odpowiedź i zasady oceniania CKE, zadanie 12.2Oficjalna odpowiedź i zasady oceniania CKE, zadanie 12.2

Zadanie 12.3

Inny dział1 pkt
Układ nerwowy
67%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.
Treść podzadania — poza wybranym działem

Złącze nerwowo-mięśniowe to synapsa znajdująca się między neuronem ruchowym a włóknem mięśniowym. Warunkiem niezbędnym do uwolnienia w synapsie przekaźnika nerwowego, np. acetylocholiny, jest połączenie pęcherzyków synaptycznych zawierających neurotransmiter z błoną komórkową neuronu. Umożliwia je kompleks fuzyjny tworzony przez kilka białek transbłonowych (SNARE).

Toksyna botulinowa jest wytwarzana przez beztlenowe bakterie Clostridium botulinum. Po dostaniu się do organizmu człowieka toksyna botulinowa dociera do szczeliny synaptycznej, gdzie łączy się z receptorami w błonie neuronu i wnika do jego wnętrza. Forma aktywna toksyny składa się z dwóch podjednostek – łańcucha lekkiego oraz łańcucha ciężkiego – które są połączone mostkiem disiarczkowym. Po rozłączeniu się tych podjednostek łańcuch lekki rozkłada białka z grupy SNARE. Ostatecznie dochodzi do zablokowania przewodzenia w złączu nerwowo-mięśniowym, w wyniku czego mięśnie ulegają zwiotczeniu.

Na poniższych schematach przedstawiono mechanizm przekazywania pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej osoby zdrowej (A) oraz mechanizm działania toksyny botulinowej (B). Strzałkami oznaczono kolejność zdarzeń przedstawionych na schematach.

Na podstawie: P. Čapek, T.J. Dickerson, Sensing the Deadliest Toxin: Technologies for Botulinum Neurotoxin Detection, „Toxins” 2(1), 2010; A. Mazurkiewicz-Pisarek, A. Płucienniczak, Toksyna botulinowa – cudowna trucizna, „Biotechnologia” 2(85), 2009.

Uzupełnij tabelę – uporządkuj w odpowiedniej kolejności procesy fizjologiczne zachodzące w synapsie nerwowo-mięśniowej u zdrowego człowieka. Wpisz numery 2.–4. w odpowiednie miejsca tabeli.

Proces fizjologicznyKolejność
Dotarcie impulsu nerwowego do synapsy nerwowo-mięśniowej i utworzenie kompleksu fuzyjnego przez białka transbłonowe (SNARE).1
Depolaryzacja błony komórkowej komórki mięśniowej i powstanie potencjału czynnościowego.
Fuzja pęcherzyków synaptycznych z błoną presynaptyczną i uwolnienie acetylocholiny do szczeliny synaptycznej.
Wiązanie się acetylocholiny z mięśniowym receptorem błonowym.

Schematy A i B przedstawiające przekazywanie pobudzenia w synapsie nerwowo-mięśniowej oraz działanie toksyny botulinowej, wraz ze strzałkami, oznaczeniami i legendą.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Odpowiedź i zasady oceniania z klucza CKE:

Oficjalna odpowiedź i zasady oceniania CKE, zadanie 12.3Oficjalna odpowiedź i zasady oceniania CKE, zadanie 12.3
Zadanie 1
Matura 2022 · czerwiec · Formuła 2015 · poziom rozszerzony
3 podzadania
Informacja do podzadań

Wolne żelazo jest toksyczne dla komórek i z tego powodu jest ono prawie u wszystkich organizmów magazynowane w cytoplazmie w postaci metaloproteiny – ferrytyny. Białko to składa się z 24 łańcuchów polipeptydowych. U kręgowców występują dwa rodzaje takich łańcuchów: ciężkie (H) i lekkie (L). We wnętrzu ferrytyny może gromadzić się do 4500 atomów żelaza w postaci związków mineralnych. W wysokich stężeniach ferrytyna występuje w wątrobie i nerkach.

Na poniższym rysunku przedstawiono budowę zewnętrzną oraz przekrój przez cząsteczkę ludzkiej ferrytyny, zbudowanej wyłącznie z łańcuchów ciężkich. Kolorami oznaczono poszczególne łańcuchy polipeptydowe.

Na podstawie: J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009; J. Gałązka-Friedman, A. Friedman, Żelazo w neurodegeneracji, „Kosmos” 63, 2014; pdb101.rcsb.org/motm/35

Budowa zewnętrzna i przekrój przez cząsteczkę ludzkiej ferrytyny; kolory oznaczają poszczególne łańcuchy polipeptydowe.

Zadanie 1.1

1 pkt

Wolne żelazo jest toksyczne dla komórek i z tego powodu jest ono prawie u wszystkich organizmów magazynowane w cytoplazmie w postaci metaloproteiny – ferrytyny. Białko to składa się z 24 łańcuchów polipeptydowych. U kręgowców występują dwa rodzaje takich łańcuchów: ciężkie (H) i lekkie (L). We wnętrzu ferrytyny może gromadzić się do 4500 atomów żelaza w postaci związków mineralnych. W wysokich stężeniach ferrytyna występuje w wątrobie i nerkach.

Na poniższym rysunku przedstawiono budowę zewnętrzną oraz przekrój przez cząsteczkę ludzkiej ferrytyny, zbudowanej wyłącznie z łańcuchów ciężkich. Kolorami oznaczono poszczególne łańcuchy polipeptydowe.

Na podstawie: J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009; J. Gałązka-Friedman, A. Friedman, Żelazo w neurodegeneracji, „Kosmos” 63, 2014; pdb101.rcsb.org/motm/35

Na podstawie przedstawionych informacji określ najwyższą rzędowość struktury białka – ferrytyny. Odpowiedź uzasadnij, odnosząc się do budowy ferrytyny.

Budowa zewnętrzna i przekrój przez cząsteczkę ludzkiej ferrytyny; kolorami oznaczono poszczególne łańcuchy polipeptydowe.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe rozwiązania

  • Białka o strukturze IV-rzędowej składają się z więcej niż jednego polipeptydu, a w skład ferrytyny wchodzą aż 24 łańcuchy, a więc ferrytyna jest białkiem o strukturze IV-rzędowej.
  • IV-rzędowa, bo składa się z wielu łańcuchów należących do dwóch rodzajów: H i L.

1 pkt – za prawidłowe określenie, że ferrytyna jest białkiem o strukturze czwartorzędowej wraz z poprawnym uzasadnieniem, odnoszącym się do występowania więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 1.2

Inny dział1 pkt
Treść podzadania — poza wybranym działem

Wolne żelazo jest toksyczne dla komórek i z tego powodu jest ono prawie u wszystkich organizmów magazynowane w cytoplazmie w postaci metaloproteiny – ferrytyny. Białko to składa się z 24 łańcuchów polipeptydowych. U kręgowców występują dwa rodzaje takich łańcuchów: ciężkie (H) i lekkie (L). We wnętrzu ferrytyny może gromadzić się do 4500 atomów żelaza w postaci związków mineralnych. W wysokich stężeniach ferrytyna występuje w wątrobie i nerkach.

Na poniższym rysunku przedstawiono budowę zewnętrzną oraz przekrój przez cząsteczkę ludzkiej ferrytyny, zbudowanej wyłącznie z łańcuchów ciężkich. Kolorami oznaczono poszczególne łańcuchy polipeptydowe.

Na podstawie: J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009; J. Gałązka-Friedman, A. Friedman, Żelazo w neurodegeneracji, „Kosmos” 63, 2014; pdb101.rcsb.org/motm/35.

Uzupełnij poniższe zdania dotyczące znaczenia żelaza w organizmie człowieka tak, aby zawierały informacje prawdziwe. W każdym nawiasie podkreśl właściwe określenie.

Żelazo to istotny (mikroelement / makroelement) w organizmie człowieka, który wchodzi m.in. w skład (tyroksyny / hemoglobiny). Niedobór żelaza jest jedną z przyczyn (anemii / niedoczynności tarczycy).

Budowa zewnętrzna i przekrój cząsteczki ludzkiej ferrytyny; kolorami oznaczono łańcuchy polipeptydowe.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

1 pkt – za podkreślenie właściwych określeń w trzech nawiasach.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Rozwiązanie

Żelazo to istotny (mikroelement / makroelement) w organizmie człowieka, który wchodzi m.in. w skład (tyroksyny / hemoglobiny). Niedobór żelaza jest jedną z przyczyn (anemii / niedoczynności tarczycy).

Zadanie 1.3

Inny dział1 pkt
Treść podzadania — poza wybranym działem

Wolne żelazo jest toksyczne dla komórek i z tego powodu jest ono prawie u wszystkich organizmów magazynowane w cytoplazmie w postaci metaloproteiny – ferrytyny. Białko to składa się z 24 łańcuchów polipeptydowych. U kręgowców występują dwa rodzaje takich łańcuchów: ciężkie (H) i lekkie (L). We wnętrzu ferrytyny może gromadzić się do 4500 atomów żelaza w postaci związków mineralnych. W wysokich stężeniach ferrytyna występuje w wątrobie i nerkach.

Na poniższym rysunku przedstawiono budowę zewnętrzną oraz przekrój przez cząsteczkę ludzkiej ferrytyny, zbudowanej wyłącznie z łańcuchów ciężkich. Kolorami oznaczono poszczególne łańcuchy polipeptydowe.

Na podstawie: J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009;
J. Gałązka-Friedman, A. Friedman, Żelazo w neurodegeneracji, „Kosmos” 63, 2014; pdb101.rcsb.org/motm/35

Które spośród podanych produktów spożywczych są bogatym źródłem żelaza w diecie człowieka? Zaznacz dwie odpowiedzi spośród podanych.

Budowa zewnętrzna i przekrój przez cząsteczkę ludzkiej ferrytyny; kolory oznaczają poszczególne łańcuchy polipeptydowe.

A.

A. mięso

B.

B. olej słonecznikowy

C.

C. wątroba drobiowa

D.

D. mleko

E.

E. owoce

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Rozwiązanie

A, C

1 pkt – za wskazanie obydwu właściwych odpowiedzi.

0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 2
Matura 2022 · maj · Formuła 2015 · poziom rozszerzony
2 podzadania2 pkt
Informacja do podzadań

Poniżej przedstawiono wzór pewnego oligopeptydu. W polach oznaczonych numerami 1–4 przedstawiono cztery różne ugrupowania atomów występujące w białkach.

Zadanie 2.1

1 pkt
Zagadnienia ogólneBiałka
49%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Które z powyższych ugrupowań atomów stanowi wiązanie powstające pomiędzy aminokwasami podczas syntezy peptydów w komórce? Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych oraz podaj nazwę tego wiązania.

  1. 1
  2. 2
  3. 3
  4. 4

Nazwa wiązania:

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe rozwiązania

A

Nazwa wiązania:

  • wiązanie peptydowe
  • peptydowe
  • amidowe

Zasady oceniania

1 pkt – za wybór prawidłowej odpowiedzi oraz podanie poprawnej nazwy – wiązanie peptydowe lub amidowe.
0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.

Zadanie 2.2

1 pkt
Białka
22%średni wynik CKE
Średni procent zdobytych punktów. Wyższy wynik oznacza, że zadanie było łatwiejsze dla zdających.

Zapisz sekwencję aminokwasową przedstawionego na schemacie oligopeptydu od końca aminowego do karboksylowego, posługując się pełnymi nazwami aminokwasów lub ich oznaczeniami literowymi.

Pokaż odpowiedźUkryj odpowiedź

Przykładowe rozwiązania

  • seryna, histydyna, cysteina, leucyna, lizyna
  • Ser, His, Cys, Leu, Lys
  • Ser-His-Cys-Leu-Liz
  • S, H, C, L, K (jednoliterowe oznaczenia wg standardów IUPAC)
  • SHCLK

Zasady oceniania

1 pkt – za podanie poprawnej sekwencji aminokwasowej za pomocą pełnych nazw aminokwasów lub ich oznaczeń: jedno- lub trójliterowych.
0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.